Zyklische Voltammetrie 4/4- Untersuchung von katalytischen Prozessen

Katalysatoren

In der industriellen Chemie spielt die Katalyse eine sehr wichtige Rolle. Die Investitionen in gute Katalysatoren sind im Vergleich zu den Kosten des restlichen Prozesses relativ gering, während die Steigerung der Prozesseffizienz in der Regel enorm ist. Daher ist die finanzielle Unterstützung durch Industriepartner für die Erforschung neuer Katalysatoren oder die Verbesserung älterer Katalysatoren in der Regel recht großzügig.

Katalysatoren sind Substanzen, die die Aktivierungsenergie einer Reaktion senken, ohne dabei selbst verbraucht zu werden. Elektrochemische Katalysatoren finden vielfältige Anwendungen. Eine wichtige Anwendung ist die Brennstoffzelle. Dabei wird Wasserstoff oxidiert und Sauerstoff reduziert, wobei diese beiden Reaktionen an unterschiedlichen Orten stattfinden. Die Elektronen wandern über ein Kabel von der Wasserstoffseite zur Sauerstoffseite, sodass die Brennstoffzelle als Stromquelle fungiert, während die Ionen durch einen Elektrolyten oder eine Membran wandern, um den Stromkreis zu schließen. Katalysatoren, die die Wasserstoff- oder Sauerstoffreaktion beschleunigen, verbessern den Energieertrag und machen den kommerziellen Einsatz von Brennstoffzellen interessant.

Ein weiteres Anwendungsgebiet sind Sensoranwendungen. Ein Katalysator ermöglicht Reaktionen bei niedrigeren Potentialen, wodurch die Gefahr von Nebenreaktionen geringer ist. Ein Beispiel hierfür sind mit Preußischblau beschichtete Elektroden. Normalerweise erfordert die Reduktion von Wasserstoffperoxid etwa –500 mV gegenüber Ag/AgCl, und in diesem Bereich findet eine Sauerstoffreduktion statt. Der in der Lösung vorhandene Sauerstoff beeinflusst zwar die Wasserstoffperoxid-Reduktion, doch eine mit Preußischblau beschichtete Elektrode reduziert Wasserstoffperoxid bereits bei 0 mV gegenüber Ag/AgCl. Auf diese Weise kommt es beim Nachweis von Wasserstoffperoxid zu weniger Nebenreaktionen.

Enzymatische Biosensoren

Katalysatoren wirken selektiv auf bestimmte Reaktionen, und der ideale Katalysator weist eine hohe Selektivität auf, sodass er ausschließlich eine bestimmte Reaktion fördert. Enzyme sind biologische Katalysatoren, die aus Proteinen bestehen. Sie sind in der Regel hochselektiv und effektiv. Aus diesem Grund wird intensiv an Biosensoren geforscht, um diese Eigenschaften zu nutzen. Biosensoren sind im Allgemeinen Sensoren, die ein biologisches Erkennungselement verwenden, beispielsweise Enzyme, DNA, Antikörper usw., deren Reaktion in ein elektronisches Signal umgewandelt werden kann. Wir wollen uns hier jedoch auf einen enzymatischen Biosensor konzentrieren und darauf, wie die zyklische Voltammetrie zu dessen Charakterisierung beiträgt.

Die Verwendung von Enzymen für elektrochemische Messungen hat einen Nachteil. Die meisten Enzyme sind große Proteine, und nur ein kleiner Teil davon enthält den elektrochemisch aktiven Bereich, in dem Elektronen „gespeichert“ werden. Um eine durch ein Enzym katalysierte Oxidation oder Reduktion elektrochemisch zu messen, muss die Elektrode mit diesem aktiven Bereich, dem sogenannten aktiven Zentrum, in Kontakt treten. Es gibt Enzyme mit aktiven Zentren, die einen direkten Elektronentransfer vom aktiven Zentrum zur Elektrode ermöglichen, doch bei den meisten Enzymen ist dies nicht der Fall. Die Proteinhülle des aktiven Zentrums isoliert dieses.

Ein direkter Elektronentransfer wurde beispielsweise für Cytochrom c, Meerrettichperoxidase, Katalase, Glukoseoxidase und Xanthinoxidase beschrieben. Um einen direkten Elektronentransfer zu erreichen, ist häufig eine spezielle Modifikation der Oberfläche erforderlich, um die richtige Ausrichtung des Enzyms zu gewährleisten und das aktive Zentrum nahe genug an die Elektrode heranzubringen.

Alternativ kann ein indirekter Elektronentransfer über einen elektrochemischen Mediator genutzt werden. Der Mediator ist ein reversibles Redoxpaar, das zwischen dem aktiven Zentrum und der Elektrode hin- und herwandert (siehe Abbildung 3.1). Der Mediator muss in der Lage sein, zum aktiven Zentrum des Enzyms zu gelangen und zur Elektrode zu diffundieren, und sein Potential muss höher oder niedriger als das Potential des aktiven Zentrums sein, um ein Elektron aufzunehmen oder abzugeben. Zudem konkurriert der Mediator mit dem natürlichen Partner des Enzyms, bei dem es sich häufig um Sauerstoff handelt.

Katalyse in Biosensoren

Wenn ein Biosensor entwickelt wird, muss ein geeigneter Mediator für das Enzym gefunden werden. Die zyklische Voltammetrie kann dabei helfen, einen geeigneten Mediator zu finden. Ein katalysierter Prozess ergibt einen ganz anderen CV als ein nicht katalysierter. Die Konzentrationen der verschiedenen Spezies in Lösung während eines elektrochemischen Experiments hängen vom Abstand zur Elektrodenoberfläche ab, wie im Kapitel über das Cottrell-Experiment gezeigt wurde.

Unmittelbar vor der Elektrode wird das Verhältnis zwischen Ox und Red durch die Nernst-Gleichung bestimmt (siehe auch dieses Kapitel). Danach folgt die Diffusionsschicht, in der die Diffusion zur Elektrode hin die Konzentrationen bestimmt, und weiter weg von der Elektrode ist die Ausgangskonzentration noch in der Masse vorhanden. Die Menge der von der Elektrode verbrauchten aktiven Spezies hängt vom Potential, der Konzentration der bereits umgewandelten Spezies und der Diffusion aus der Masse zur Elektrode hin ab. Dies ist in Abbildung 3.2a dargestellt. Die schwarzen und dunkelblauen Pfeile stellen die vorherrschenden Wege für die Oxidation an der Elektrode dar.

Normalerweise wird die vor der Elektrode befindliche Spezies während des Potentialdurchlaufs verbraucht, und ihr Abbau führt dazu, dass der Strom wieder abfällt. Die Scanrate wird am Scheitelpunktpotential umgekehrt, und die umgewandelte Spezies wird während der Rückreaktion verbraucht. Wird ein Katalysator hinzugefügt, beispielsweise ein Enzym, und versetzt dieser die umgewandelte Spezies wieder in ihren ursprünglichen Zustand, werden die Konzentrationen auf andere Weise beeinflusst. Ein Beispiel für eine Oxidation an der Elektrode ist in Abbildung 3.2b dargestellt.

Unter der Annahme, dass der Katalysator und die Spezies, die vom Enzym verbraucht werden, um den Katalysator wieder zu reduzieren, in ausreichend hohen Konzentrationen vorliegen, wird die oxidierte Form des Mediators Ox sofort durch den Katalysator reduziert. Dies hat zwei wesentliche Auswirkungen auf eine CV. Die erste ist das Fehlen eines Reduktionspeaks in der CV, da alle oxidierten Spezies bereits durch den Katalysator reduziert wurden.

Die zweite Veränderung im CV ist der Anstieg des anodischen Stroms ohne einen Stromabfall aufgrund der Erschöpfung der reduzierten Form (Cottrell-Verhalten). Die oxidierte Form des Mediators wird stets sofort durch den Katalysator reduziert, sodass vor der Elektrode immer die reduzierte Form vorliegt. Dies verhindert nicht nur eine Erschöpfung, sondern führt auch zu einer effektiv höheren Konzentration der reduzierten Form, was einen höheren Strom als bei der unkatalysierten CV zur Folge hat. Unter idealen Bedingungen führt dies zu einem sehr großen Unterschied zwischen der katalysierten und der unkatalysierten CV (siehe Abbildung 3.3). Das Verhältnis des Spitzenstroms_Ip,a zum katalysierten Spitzenstrom_Icat liefert Informationen über die Kinetik zwischen dem Mediator und dem Katalysator; im Rahmen dieses Experiments wird jedoch nicht auf die detaillierte Berechnung der Kinetik eingegangen.

In realen Systemen ist der katalytische Effekt oft schwächer, und ein Einfluss der Verarmung ist weiterhin sichtbar. Das Vorhandensein des natürlichen Gegenstücks zum Mediator stellt in der Regel eine erhebliche Störung dar. Bei vielen Enzymen ist dies Sauerstoff. Sauerstoff kann durch einen konstanten Strom von Stickstoff, Argon oder anderen Inertgasen, der durch die Messlösung geleitet wird, aus dieser entfernt werden. Dies verbessert in der Regel den Nachweis der katalytischen Aktivität.